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Le collagène : une clef pour préserver les parchemins

Marie-Claire Schanne-Klein
Marie-Claire Schanne-Klein
directrice de recherche CNRS au Laboratoire d’optique et biosciences (LOB*), IP Paris
Gael Latour
Gaël Latour
maître de conférences, Université Paris-Saclay, chercheur au laboratoire d’optique et biosciences (LOB*), IP Paris

Bien qu’il soit davan­tage asso­cié à l’esthé­tique qu’à l’An­tiq­ui­té, le col­lagène occupe une place cen­trale dans l’étude de cer­tains objets de notre pat­ri­moine cul­turel. Cette pro­téine vitale est en effet une molécule struc­turelle clé, main­tenant ensem­ble les tis­sus cor­porels et sou­tenant les cel­lules. Et puisque, des siè­cles durant, les peaux ani­males ont été util­isées pour fab­ri­quer des par­chemins, les pages d’une grande par­tie de nos doc­u­ments his­toriques con­ti­en­nent ain­si du collagène. 

Du collagène, du collagène partout…

« Il existe env­i­ron 26 types de col­lagène dif­férents, que l’on retrou­ve dans de nom­breux organes : ten­dons, peau, cornée, artères, poumons, etc. », explique Marie-Claire Schanne-Klein, physi­ci­enne à l’É­cole poly­tech­nique spé­cial­isée en bio­pho­tonique – c’est-à-dire prin­ci­pale­ment l’étude des tis­sus vivants grâce à des tech­niques issues de la physique. Elle utilise ain­si pour ses travaux une imagerie optique avancée, con­nue sous le nom de « micro­scopie multiphotonique ».

« Nous util­isons des mar­queurs flu­o­res­cents afin de repér­er au micro­scope les dif­férents com­posants cel­lu­laires de nos échan­til­lons biologiques. Mais le col­lagène n’a pas besoin de mar­queur, car il génère naturelle­ment des har­moniques détec­tées en micro­scopie mul­ti­pho­tonique qui le font briller sans inter­ven­tion de notre part. » Ain­si, cette pro­téine, qui crée une « matrice fib­ril­laire » sou­tenant les cel­lules, peut être observée grâce à son seul sig­nal har­monique. « Ces modal­ités d’im­agerie intrin­sèque, sans aucun mar­quage, sont une spé­cial­ité de notre lab­o­ra­toire. »

Analyse d’un par­chemin médié­val de la bib­lio­thèque de Chartres grâce au micro­scope mul­ti­pho­tonique du Lab­o­ra­toire d’Op­tique et Bio­sciences (Crédits pho­to : M. Schmeltz, LOB).

« Les fib­rilles for­mées par le col­lagène sont dis­posées dif­férem­ment selon le tis­su que l’on étudie », pré­cise la chercheuse. « La peau, par exem­ple, est con­sti­tuée de fais­ceaux de grandes fib­rilles enchevêtrés, respon­s­ables de sa tex­ture sou­ple. La cornée, au con­traire, est faite de fib­rilles de col­lagène très fines et très ordon­nées, dis­posées en couch­es (ou lamelles) qui la ren­dent rigide et lui per­me­t­tent de focalis­er cor­recte­ment la lumière sur la rétine. » Cepen­dant, le col­lagène peut se dégrad­er, per­dant à terme sa struc­ture fib­ril­laire et se trans­for­mant en un autre matéri­au, la géla­tine, qui ne génère plus de sig­na­ture har­monique, mais un sig­nal de fluorescence.

Les travaux de Marie-Claire Schanne-Klein et ses col­lègues sur le col­lagène ser­vent prin­ci­pale­ment à des fins bio­médi­cales. « La struc­ture du col­lagène joue un rôle impor­tant dans de nom­breuses mal­adies. Elle peut se mod­i­fi­er dans cer­taines sit­u­a­tions extrêmes, comme les brûlures de la peau ou les cica­tri­ces, qui lais­sent des traces vis­i­bles, mais égale­ment dans cer­tains cas de can­cer, car les tumeurs sem­blent se for­mer autour de struc­tures de col­lagène ser­vant d’échafaudage. Nos études visent ain­si à mieux com­pren­dre les patholo­gies asso­ciées au col­lagène. »

Collagène et patrimoine culturel

Il est cepen­dant intéres­sant de not­er que l’on retrou­ve égale­ment du col­lagène dans des endroits plus inso­lites, comme d’anciens man­u­scrits sur par­chemins fab­riqués à par­tir de peaux ani­males. Gaël Latour, maître de con­férences à l’u­ni­ver­sité Paris-Saclay, étudie ces matéri­aux. « Les par­chemins peu­vent se dégrad­er au fil du temps en rai­son des con­di­tions de stock­age, et ce faisant, devenir de plus en plus trans­par­ents et rigides, entraî­nant une perte de lis­i­bil­ité de l’écri­t­ure », explique-t-il. Ce matéri­au trans­par­ent est en réal­ité du col­lagène dégradé, la gélatine.

« Dans le monde du pat­ri­moine cul­turel, la « géla­tin­i­sa­tion » des objets ou des doc­u­ments fab­riqués à par­tir de peaux est un phénomène bien con­nu. Et nous savons désor­mais que cela se pro­duit parce que les fibres de col­lagène dégradées se déstruc­turent, trans­for­mant pro­gres­sive­ment le matéri­au en géla­tine. Ce faisant, le par­chemin s’homogénéise pro­gres­sive­ment, lais­sant pass­er davan­tage de lumière. » Le proces­sus est cepen­dant irréversible : une fois la trans­for­ma­tion du col­lagène en géla­tine opérée, le doc­u­ment est per­du à tout jamais.

La plu­part du temps, Gaël Latour et ses col­lègues étu­di­ent des par­chemins pro­duits au 13e siè­cle – une époque antérieure au papi­er durant laque­lle ils étaient couram­ment util­isés –, mais ils ont égale­ment eu accès à des doc­u­ments datant du 8e siè­cle. « Il est remar­quable de con­stater que cer­tains de ces doc­u­ments sont encore très bien con­servés, avec seule­ment quelques dom­mages sur les bor­ds des pages – les par­ties qui ont été les plus manip­ulées au cours des cen­taines d’an­nées qui ont suivi leur fab­ri­ca­tion. »

En rai­son de la teneur en col­lagène du par­chemin, son équipe a réal­isé qu’elle pou­vait avoir recours à la micro­scopie mul­ti­pho­tonique pour l’é­tudi­er. « Actuelle­ment, la prin­ci­pale méth­ode pour tester la dégra­da­tion des par­chemins est la « calorimétrie dif­féren­tielle à bal­ayage », qui néces­site de prélever un échan­til­lon de la page et de le broy­er en une pâte à tester. Cela néces­site de détru­ire une par­tie – si petite soit-elle – du doc­u­ment », explique-t-il.« Utilis­er la micro­scopie mul­ti­pho­tonique pour étudi­er le col­lagène nous per­met au con­traire de le faire de manière non inva­sive ». En 2016, Marie-Claire Schanne-Klein, Gaël Latour et leurs col­lègues, ont ain­si pub­lié un arti­cle1 démon­trant qu’il était pos­si­ble d’observer le niveau de dégra­da­tion d’un par­chemin grâce à leur technique.

Les chercheurs mon­trent que cette méth­ode peut être employée pour analyser le niveau de dégra­da­tion – ou de « géla­tin­i­sa­tion » – des parchemins.

A gauche : Pho­togra­phie d’un man­u­scrit médié­val sur par­chemin provenant de la bib­lio­thèque de Chartres (crédit pho­to : CNRS-IRHT). A droite : Images de micro­scopie mul­ti­pho­tonique, mon­trant au cen­tre du col­lagène bien préservé (sig­naux de sec­onde har­monique en vert) et du col­lagène dégradé en périphérie (flu­o­res­cence excitée à deux pho­tons en rouge).

Préserver l’histoire

« Au départ, l’idée était sim­ple­ment de voir si nous pou­vions observ­er le col­lagène dégradé dans les par­chemins. », explique Gaël Latour. « Mais nous allons aujourd’hui plus loin, en cher­chant à quan­ti­fi­er le degré de dégra­da­tion. Cela pour­rait nous aider à garder un œil sur les doc­u­ments dont il faut s’oc­cu­per plus effi­cace­ment, ou con­tribuer aux efforts de restau­ra­tion. »

Une autre étude a donc récem­ment été pub­liée2, dans laque­lle les chercheurs mon­trent que cette méth­ode peut être employée pour analyser le niveau de géla­tin­i­sa­tion des par­chemins. La tech­nique a d’abord été testée et validée sur des par­chemins mod­ernes, puis employée pour analyser des par­chemins his­toriques du 13e siè­cle du fonds pres­tigieux de la médiathèque de Chartres. Plus de 200 de ces doc­u­ments avaient été exposés à la chaleur d’un incendie lors d’un bom­barde­ment au cours de la Sec­onde Guerre mon­di­ale, ce qui avait entraîné des dom­mages impor­tants et une géla­tin­i­sa­tion. Gaël Latour et ses col­lègues ont util­isé ces feuil­lets ines­timables pour prou­ver qu’il est pos­si­ble de quan­ti­fi­er le degré de dégra­da­tion à l’aide de la micro­scopie mul­ti­pho­tonique, tout en ne leur cau­sant aucun dom­mage sup­plé­men­taire.

« Main­tenant, nous cher­chons égale­ment à com­pren­dre com­ment la dégra­da­tion se pro­duit », ajoute Gaël Latour. « Nous sommes par­tis de par­chemins mod­ernes que nous avons arti­fi­cielle­ment dégradés en les exposant à une chaleur sèche et des tem­péra­tures supérieures à 100°C pour simuler leur vieil­lisse­ment. Nous les avons ensuite analysés par micro­scopie pour quan­ti­fi­er leur dégra­da­tion ».

« Nor­male­ment, la géla­tine se forme en exposant des tis­sus ani­maux col­lagéniques à des tem­péra­tures élevées – c’est ain­si que l’on fab­rique la géla­tine util­isée dans les bon­bons, par exem­ple. Mais nous savons que les par­chemins n’ont pas tous été exposés à une telle chaleur. Dans la majorité des cas, la dégra­da­tion du col­lagène est donc prob­a­ble­ment le résul­tat d’une acid­i­fi­ca­tion due à l’ac­tiv­ité bac­téri­enne sur les doc­u­ments, qui peut pro­duire un flu­ide acide si le par­chemin est stocké en milieu humide », ajoute Marie-Claire Schanne-Klein. L’équipe s’ap­prête à étudi­er plus en détail ce phénomène et à met­tre à l’épreuve cette hypothèse.

Les chercheurs ne comptent cepen­dant pas s’ar­rêter aux par­chemins. Les musées four­mil­lent en effet d’objets his­toriques et de matéri­aux con­tenant de la peau et du col­lagène – notam­ment le cuir brut, le cuir util­isé pour les vête­ments, ou les spéci­mens d’his­toire naturelle. Et il existe égale­ment d’autres bio­molécules présen­tant des har­moniques (notam­ment la cel­lu­lose que l’on trou­ve dans les plantes), de sorte qu’il est pos­si­ble d’analyser les tis­sus anciens, les instru­ments de musique en bois et de nom­breux autres objets – cha­cun ayant sa pro­pre his­toire à raconter.

Pour aller plus loin

Propos recueillis par James Bowers
1https://​www​.nature​.com/​a​r​t​i​c​l​e​s​/​s​r​e​p​26344
2https://​advances​.sci​encemag​.org/​c​o​n​t​e​n​t​/​7​/​2​9​/​e​a​b​g​1​0​9​0​.​a​b​s​tract

Auteurs

Marie-Claire Schanne-Klein

Marie-Claire Schanne-Klein

directrice de recherche CNRS au Laboratoire d’optique et biosciences (LOB*), IP Paris

Après des études à l’Ecole polytechnique et une thèse de physique, Marie-Claire Schanne-Klein enseigne au département de physique de l’Ecole polytechnique et est responsable de la physique à l’Ecole Doctorale de l’IP Paris. Elle a été lauréate de la médaille d’argent CNRS en 2019. *LOB: une unité mixte de recherche CNRS, École polytechnique - Institut Polytechnique de Paris, Inserm

Gael Latour

Gaël Latour

maître de conférences, Université Paris-Saclay, chercheur au laboratoire d’optique et biosciences (LOB*), IP Paris

Gaël Latour est physicien, spécialiste en optique, enseignant-chercheur à l’UFR Sciences de l’Université Paris-Saclay (Orsay). Il enseigne la physique, et plus particulièrement l’optique, du L1 au M2. Ses activités de recherche au Laboratoire d’Optique et Biosciences (Palaiseau) sont centrées sur le développement de nouvelles modalités d’imagerie, en particulier la microscopie optique non-linéaire et sur leurs applications dans le domaine biomédical (cornée, peau) et pour l’étude des objets du patrimoine. *LOB: une unité mixte de recherche CNRS, École polytechnique - Institut Polytechnique de Paris, Inserm