Le collagène : une clef pour préserver les parchemins

Bien qu’il soit davan­tage asso­cié à l’es­thé­tique qu’à l’An­ti­qui­té, le col­la­gène occupe une place cen­trale dans l’étude de cer­tains objets de notre patri­moine cultu­rel. Cette pro­téine vitale est en effet une molé­cule struc­tu­relle clé, main­te­nant ensemble les tis­sus cor­po­rels et sou­te­nant les cel­lules. Et puisque, des siècles durant, les peaux ani­males ont été uti­li­sées pour fabri­quer des par­che­mins, les pages d’une grande par­tie de nos docu­ments his­to­riques contiennent ain­si du collagène. 

« Il existe envi­ron 26 types de col­la­gène dif­fé­rents, que l’on retrouve dans de nom­breux organes : ten­dons, peau, cor­née, artères, pou­mons, etc. », explique Marie-Claire Schanne-Klein, phy­si­cienne à l’É­cole poly­tech­nique spé­cia­li­sée en bio­pho­to­nique – c’est-à-dire prin­ci­pa­le­ment l’étude des tis­sus vivants grâce à des tech­niques issues de la phy­sique. Elle uti­lise ain­si pour ses tra­vaux une ima­ge­rie optique avan­cée, connue sous le nom de « micro­sco­pie multiphotonique ».

« Nous uti­li­sons des mar­queurs fluo­res­cents afin de repé­rer au micro­scope les dif­fé­rents com­po­sants cel­lu­laires de nos échan­tillons bio­lo­giques. Mais le col­la­gène n’a pas besoin de mar­queur, car il génère natu­rel­le­ment des har­mo­niques détec­tées en micro­sco­pie mul­ti­pho­to­nique qui le font briller sans inter­ven­tion de notre part. » Ain­si, cette pro­téine, qui crée une « matrice fibril­laire » sou­te­nant les cel­lules, peut être obser­vée grâce à son seul signal har­mo­nique. « Ces moda­li­tés d’i­ma­ge­rie intrin­sèque, sans aucun mar­quage, sont une spé­cia­li­té de notre labo­ra­toire. »

« Les fibrilles for­mées par le col­la­gène sont dis­po­sées dif­fé­rem­ment selon le tis­su que l’on étu­die », pré­cise la cher­cheuse. « La peau, par exemple, est consti­tuée de fais­ceaux de grandes fibrilles enche­vê­trés, res­pon­sables de sa tex­ture souple. La cor­née, au contraire, est faite de fibrilles de col­la­gène très fines et très ordon­nées, dis­po­sées en couches (ou lamelles) qui la rendent rigide et lui per­mettent de foca­li­ser cor­rec­te­ment la lumière sur la rétine. » Cepen­dant, le col­la­gène peut se dégra­der, per­dant à terme sa struc­ture fibril­laire et se trans­for­mant en un autre maté­riau, la géla­tine, qui ne génère plus de signa­ture har­mo­nique, mais un signal de fluorescence.

Les tra­vaux de Marie-Claire Schanne-Klein et ses col­lègues sur le col­la­gène servent prin­ci­pa­le­ment à des fins bio­mé­di­cales. « La struc­ture du col­la­gène joue un rôle impor­tant dans de nom­breuses mala­dies. Elle peut se modi­fier dans cer­taines situa­tions extrêmes, comme les brû­lures de la peau ou les cica­trices, qui laissent des traces visibles, mais éga­le­ment dans cer­tains cas de can­cer, car les tumeurs semblent se for­mer autour de struc­tures de col­la­gène ser­vant d’é­cha­fau­dage. Nos études visent ain­si à mieux com­prendre les patho­lo­gies asso­ciées au col­la­gène. »

Il est cepen­dant inté­res­sant de noter que l’on retrouve éga­le­ment du col­la­gène dans des endroits plus inso­lites, comme d’anciens manus­crits sur par­che­mins fabri­qués à par­tir de peaux ani­males. Gaël Latour, maître de confé­rences à l’u­ni­ver­si­té Paris-Saclay, étu­die ces maté­riaux. « Les par­che­mins peuvent se dégra­der au fil du temps en rai­son des condi­tions de sto­ckage, et ce fai­sant, deve­nir de plus en plus trans­pa­rents et rigides, entraî­nant une perte de lisi­bi­li­té de l’é­cri­ture », explique-t-il. Ce maté­riau trans­pa­rent est en réa­li­té du col­la­gène dégra­dé, la gélatine.

« Dans le monde du patri­moine cultu­rel, la « géla­ti­ni­sa­tion » des objets ou des docu­ments fabri­qués à par­tir de peaux est un phé­no­mène bien connu. Et nous savons désor­mais que cela se pro­duit parce que les fibres de col­la­gène dégra­dées se déstruc­turent, trans­for­mant pro­gres­si­ve­ment le maté­riau en géla­tine. Ce fai­sant, le par­che­min s’homogénéise pro­gres­si­ve­ment, lais­sant pas­ser davan­tage de lumière. » Le pro­ces­sus est cepen­dant irré­ver­sible : une fois la trans­for­ma­tion du col­la­gène en géla­tine opé­rée, le docu­ment est per­du à tout jamais.

La plu­part du temps, Gaël Latour et ses col­lègues étu­dient des par­che­mins pro­duits au 13e siècle – une époque anté­rieure au papier durant laquelle ils étaient cou­ram­ment uti­li­sés –, mais ils ont éga­le­ment eu accès à des docu­ments datant du 8e siècle. « Il est remar­quable de consta­ter que cer­tains de ces docu­ments sont encore très bien conser­vés, avec seule­ment quelques dom­mages sur les bords des pages – les par­ties qui ont été les plus mani­pu­lées au cours des cen­taines d’an­nées qui ont sui­vi leur fabri­ca­tion. »

En rai­son de la teneur en col­la­gène du par­che­min, son équipe a réa­li­sé qu’elle pou­vait avoir recours à la micro­sco­pie mul­ti­pho­to­nique pour l’é­tu­dier. « Actuel­le­ment, la prin­ci­pale méthode pour tes­ter la dégra­da­tion des par­che­mins est la « calo­ri­mé­trie dif­fé­ren­tielle à balayage », qui néces­site de pré­le­ver un échan­tillon de la page et de le broyer en une pâte à tes­ter. Cela néces­site de détruire une par­tie – si petite soit-elle – du docu­ment », explique-t-il.« Uti­li­ser la micro­sco­pie mul­ti­pho­to­nique pour étu­dier le col­la­gène nous per­met au contraire de le faire de manière non inva­sive ». En 2016, Marie-Claire Schanne-Klein, Gaël Latour et leurs col­lègues, ont ain­si publié un article¹ démon­trant qu’il était pos­sible d’observer le niveau de dégra­da­tion d’un par­che­min grâce à leur technique.

Les cher­cheurs montrent que cette méthode peut être employée pour ana­ly­ser le niveau de dégra­da­tion – ou de « géla­ti­ni­sa­tion » – des parchemins.

« Au départ, l’i­dée était sim­ple­ment de voir si nous pou­vions obser­ver le col­la­gène dégra­dé dans les par­che­mins. », explique Gaël Latour. « Mais nous allons aujourd’hui plus loin, en cher­chant à quan­ti­fier le degré de dégra­da­tion. Cela pour­rait nous aider à gar­der un œil sur les docu­ments dont il faut s’oc­cu­per plus effi­ca­ce­ment, ou contri­buer aux efforts de res­tau­ra­tion. »

Une autre étude a donc récem­ment été publiée², dans laquelle les cher­cheurs montrent que cette méthode peut être employée pour ana­ly­ser le niveau de géla­ti­ni­sa­tion des par­che­mins. La tech­nique a d’abord été tes­tée et vali­dée sur des par­che­mins modernes, puis employée pour ana­ly­ser des par­che­mins his­to­riques du 13^e siècle du fonds pres­ti­gieux de la média­thèque de Chartres. Plus de 200 de ces docu­ments avaient été expo­sés à la cha­leur d’un incen­die lors d’un bom­bar­de­ment au cours de la Seconde Guerre mon­diale, ce qui avait entraî­né des dom­mages impor­tants et une géla­ti­ni­sa­tion. Gaël Latour et ses col­lègues ont uti­li­sé ces feuillets ines­ti­mables pour prou­ver qu’il est pos­sible de quan­ti­fier le degré de dégra­da­tion à l’aide de la micro­sco­pie mul­ti­pho­to­nique, tout en ne leur cau­sant aucun dom­mage sup­plé­men­taire.

« Main­te­nant, nous cher­chons éga­le­ment à com­prendre com­ment la dégra­da­tion se pro­duit », ajoute Gaël Latour. « Nous sommes par­tis de par­che­mins modernes que nous avons arti­fi­ciel­le­ment dégra­dés en les expo­sant à une cha­leur sèche et des tem­pé­ra­tures supé­rieures à 100°C pour simu­ler leur vieillis­se­ment. Nous les avons ensuite ana­ly­sés par micro­sco­pie pour quan­ti­fier leur dégra­da­tion ».

« Nor­ma­le­ment, la géla­tine se forme en expo­sant des tis­sus ani­maux col­la­gé­niques à des tem­pé­ra­tures éle­vées – c’est ain­si que l’on fabrique la géla­tine uti­li­sée dans les bon­bons, par exemple. Mais nous savons que les par­che­mins n’ont pas tous été expo­sés à une telle cha­leur. Dans la majo­ri­té des cas, la dégra­da­tion du col­la­gène est donc pro­ba­ble­ment le résul­tat d’une aci­di­fi­ca­tion due à l’ac­ti­vi­té bac­té­rienne sur les docu­ments, qui peut pro­duire un fluide acide si le par­che­min est sto­cké en milieu humide », ajoute Marie-Claire Schanne-Klein. L’é­quipe s’ap­prête à étu­dier plus en détail ce phé­no­mène et à mettre à l’épreuve cette hypothèse.

Les cher­cheurs ne comptent cepen­dant pas s’ar­rê­ter aux par­che­mins. Les musées four­millent en effet d’objets his­to­riques et de maté­riaux conte­nant de la peau et du col­la­gène – notam­ment le cuir brut, le cuir uti­li­sé pour les vête­ments, ou les spé­ci­mens d’his­toire natu­relle. Et il existe éga­le­ment d’autres bio­mo­lé­cules pré­sen­tant des har­mo­niques (notam­ment la cel­lu­lose que l’on trouve dans les plantes), de sorte qu’il est pos­sible d’analyser les tis­sus anciens, les ins­tru­ments de musique en bois et de nom­breux autres objets – cha­cun ayant sa propre his­toire à raconter.

Pour aller plus loin

• https://​por​tail​.poly​tech​nique​.edu/​l​o​b​/​f​r​/​r​e​c​h​e​r​c​h​e​/​m​i​c​r​o​s​c​o​p​i​e​s​-​a​v​a​n​c​e​e​s​/​m​u​l​t​i​p​h​o​t​o​n​-​c​h​a​r​a​c​t​e​r​i​z​a​t​i​o​n​-​c​u​l​t​u​r​a​l​-​h​e​r​i​t​a​g​e​-​a​r​t​e​facts
• https://​hal​.archives​-ouvertes​.fr/​h​a​l​-​0​3​0​2​8​0​9​1​/​d​o​c​ument

Propos recueillis par James Bowers